Voici une synthèse de travail sur Peptide, pour qui veut plus qu'un paragraphe et moins qu'un manuel.
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L'essentiel des premiers travaux qui menèrent à l'identification du protéasome eurent lieu dans les années 1970 et 80 au Technion, dans le laboratoire d'Avram Hershko où Aaron Ciechanover était doctorant. L'année sabbatique prise par Hershko au sein du groupe d'Irwin Rose au Fox Chase Cancer Center de Philadelphie permit de développer de nouvelles approches conceptuelles, bien que Rose ait largement relativisé son rôle dans cette découverte. Quoi qu'il en soit, les trois chercheurs se sont partagé le Prix Nobel de chimie en 2004 pour leur découverte. L'utilisation de la microscopie électronique au milieu des années 1980 permit de révéler la structure en anneaux empilés qui est celle du protéasome, mais la structure d'une des sous-unités (la 20S) ne fut résolue par cristallographie qu'en 1994. Aucune structure complète montrant l'interaction entre centre actif et protéine cible n'a encore été résolue à ce jour (mars 2007), même si des modèles ont été développés qui donnent une bonne idée du fonctionnement du complexe.
Sources : fr.wikipedia.org
== Structure et organisation == Les composants du protéasome sont nommés d'après leur coefficient de sédimentation de Svedberg (noté S). La forme la plus répandue est le protéasome 26S de masse moléculaire 2000 kilodaltons et qui contient un cœur catalytique en forme de baril, le 20S, et deux complexes régulateurs 19S placés de chaque côté de celui-ci. Le centre est creux et forme la cavité au cœur de laquelle les protéines sont dégradées, après être entrées par l'une des deux extrémités, celle-ci s'associant avec une sous-unité régulatrice 19S contenant des sites actifs d'ATPase et des sites de liaison avec l'ubiquitine. Cette structure reconnaît les protéines polyubiquitinées et les transfère au centre catalytique. Une autre sous-unité (11S) peut également s'associer avec celui-ci, de la même manière que le ferait un complexe 19S : il a été postulé que 11S jouerait alors un rôle dans la dégradation de peptides « étrangers », tels que ceux produits lors de l'infection par un virus.
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=== Cœur catalytique 20S === Le nombre et la variété des sous-unités constituant le complexe 20S dépend de l'organisme dont il fait partie, étant entendu que le nombre de sous-unités distinctes et leur degré de spécialisation est plus grand chez les multicellulaires que chez les unicellulaires, ainsi que chez les eucaryotes par rapport aux procaryotes. Cependant, tous les 20S sont constitués de quatre structures heptamériques circulaires, elles-mêmes composées de deux types distincts de sous-unités: les deux anneaux extérieurs de sous-unités α servent pour la régulation et ont un rôle plutôt structural (régulation de l'accès des protéines au cœur du protéasome), tandis que les sept sous-unités β des deux anneaux intérieurs portent l’activité catalytique par le biais des sites actifs des protéases qu'elles contiennent. La taille du protéasome s'est relativement bien conservée pendant l'évolution, celui-ci mesurant environ 150 angstroms (Å) de long par 115 Å de diamètre. Le centre actif ne fait pas plus de 53 Å, mais il arrive que son chemin d'accès ne dépasse pas les 13 Å de large — il est donc probable que les protéines doivent être déjà partiellement dénaturées pour pouvoir interagir avec les sites actifs. Chez les eucaryotes (comme la levure), les sept sous-unités sont toutes différentes les unes des autres, tandis que chez les archées elles sont toutes semblables. Les bactéries, à l'exception de l'ordre Actinomycetales, n’ont pas de protéasome 20S mais un complexe analogue appelé Hs1v avec un site catalytique ouvert.
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Chez les eucaryotes, seules trois sous-unités β sont actives mais elles ont des spécificités de coupure différentes : de type trypsine pour les acides aminés basiques, chymotrypsine pour les acides aminés aromatiques et caspase pour les acides aminés acides. Chez les mammifères par exemple, ce sont les sous-unités β1, β2, et β5 qui sont catalytiques. Des variantes notées β1i, β2i et β5i peuvent être exprimées dans les cellules hematopoïétiques en réponse à des signaux inflammatoires tels que les cytokines, notamment les interférons gamma. Un protéasome constitué de ces sous-unités est appelé un immunoprotéasome, dont la spécificité de substrat est altérée par rapport à un protéasome « normal ».
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Peptide est résumé ici à partir de littérature publique : définition, contexte et points récurrents en pratique. Informations générales, pas un avis médical.
La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)